Come reagiscono le tue cellule all'allenamento di forza o di resistenza?
Retroscena

Come reagiscono le tue cellule all'allenamento di forza o di resistenza?

Com'è che l'allenamento di forza rende più forti e fa aumentare la massa muscolare? E perché l'allenamento di resistenza non rende più forti, ma più resistenti? Continua a leggere per scoprirlo.

Quando con un manubrio in mano fai un bicep curl, ad esempio, il corpo lo sente a livello molecolare. Il manubrio o la resistenza esterna provocano una serie di sollecitazioni meccaniche, come forze di taglio e di trazione, sulle cellule. In biologia cellulare, questo fenomeno è noto anche come meccanosensazione (in inglese mechanosensing) [14]. I nostri tessuti e le nostre cellule sono collegati tra loro attraverso diverse strutture. Si distingue tra strutture e componenti extracellulari e intracellulari.

L'ambiente extracellulare delle nostre cellule muscolari è costituito in gran parte da collagene. Ad esso si legano proteine come la laminina o il perlecano, che a loro volta vengono direttamente legate alle proteine delle cellule muscolari interne tramite l'integrina o il distroglicano. Queste proteine interne hanno nomi meravigliosi come paxilina, talina, vinculina, distrofina, alfa actinina, ecc. Se vuoi approfondire questo tema, ti consiglio di leggere Mavropalias et al, 2022 [15]. Se, come detto, agiscono forze esterne, queste vengono trasmesse tramite proteine strutturali all'interno della cellula, dove innescano segnali (in inglese cell signaling) attraverso reazioni biochimiche, che finiscono infine nel nucleo cellulare [16-18]. I geni vengono letti e le proteine corrispondenti vengono tradotte (sintesi proteica), consentendo alla cellula di reagire ai fattori di stress esterni.

Generare forza per l'esercizio fisico o lo sport significa anche consumare energia e può influenzare il metabolismo delle nostre cellule. L'interruzione dei processi metabolici non passa quindi inosservato all'interno delle cellule. Nella cellula muscolare, è la proteina chinasi attivata dall'AMP (AMPK) a rilevare un aumento del metabolismo energetico. La proteina misura il rapporto tra adenosina trifosfato (ATP) e difosfato (ADP) o monofosfato (AMP). L'ATP è la valuta energetica delle nostre cellule muscolari. Se un gruppo fosfato viene scisso, viene prodotta energia di cui i muscoli necessitano, tra l'altro, per la contrazione muscolare. La scissione di un gruppo fosfato porta a una riduzione del numero di fosfati nell'ATP. Quando un gruppo fosfato viene scisso, l'ATP diventa ADP e quando un altro gruppo fosfato viene scisso dall'ADP, si forma l'AMP. L'AMPK riconosce quindi lo stress energetico e coordina i processi anabolici o catabolici nella cellula [19].
Lo stress energetico stimola una via di segnalazione dal nome inglese «peroxisome proliferator activated receptor gamma coactivator-1α (PGC-1α)», che promuove la formazione di mitocondri e vasi sanguigni. Lo stress meccanico stimola una via di segnalazione attraverso mTOR, che sta per il termine inglese «mechanistic target of rapamycin» (bersaglio meccanico della rapamicina), una via di segnalazione che stimola i processi di crescita come quella muscolare.

Effetti dell'allenamento di resistenza e di forza

L'allenamento di resistenza è solitamente caratterizzato da fasi continue di bassa intensità [20], che consentono di mantenere gli esercizi per un periodo di tempo più lungo. Gli esercizi di resistenza tipici sono la camminata, la corsa, il ciclismo o il nuoto. Questo tipo di allenamento rappresenta una sfida per il sistema metabolico, poiché altera le concentrazioni intracellulari di ossigeno, lattato, specie reattive dell'ossigeno, adenosina trifosfato e calcio [21]. A differenza dell'allenamento di resistenza, quello di forza prevede brevi fasi di intensità elevata o massima [22], mettendo a dura prova l'integrità meccanica dei tessuti [23,24] e l'equilibrio metabolico dei muscoli [25,26]. L'applicazione sistematica di stress meccanico [27-29] e metabolico [30-32] al corpo umano porta ad adattamenti morfologici e neurali [33]. Questi comprendono, ad esempio, cambiamenti nelle dimensioni [34,35] e nella struttura [36] delle cellule muscolari, la crescita delle miofibrille e proliferazione dei mitocondri [37,38], profili metabolici [39] e molto altro ancora.

Gli effetti dell'allenamento di resistenza e di forza sono diversi e suggeriscono quindi che ogni esercizio contrattile dei muscoli porta a un adattamento specifico.

Già nel 1997, Dolmetsch et al. [40] hanno dimostrato che diverse vie di segnalazione si attivano selettivamente a seconda dell'intensità di un segnale. Nel 2005, Atherton e altri hanno isolato muscoli di ratti e li hanno stimolati elettricamente ad alta frequenza per un breve periodo di tempo (6 x 10 ripetizioni consistenti in raffiche di 3 secondi a 100 Hz) per simulare l'allenamento di forza o a bassa frequenza (3 ore a 10 Hz) per simulare quello di resistenza. L'allenamento di forza ha aumentato significativamente la sintesi proteica muscolare 3 ore dopo la stimolazione di un fattore 5,3 (P < 0,05) rispetto a quello di resistenza. L'allenamento di resistenza, invece, non ha aumentato in modo statisticamente significativo il tasso di sintesi proteica muscolare rispetto al gruppo di controllo. Tuttavia, ha aumentato significativamente l'attività di AMPK nelle cellule muscolari dopo 3 ore e dopo 6 ore (P < 0,05) rispetto all'allenamento di forza. Ciò ha portato a una significativa attivazione di PGC-1α subito dopo l'allenamento (P < 0,5). Le diverse intensità che simulavano l'allenamento di resistenza o di forza hanno quindi portato all'attivazione di diverse vie di segnalazione. I due tipi di allenamento sembrano quasi inibirsi a vicenda.

È affascinante come le cellule possano reagire in modo molto sensibile allo stress esterno. Questo spiega anche perché gli adattamenti sono sempre molto specifici per lo stimolo di allenamento corrispondente.

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Riferimenti bibliografici

Le fonti 1-13 si riferiscono al riquadro informativo, mentre le fonti 14-40 al corpo del testo.

  1. Wickstead B, Gull K, Richards TA. Patterns of kinesin evolution reveal a complex ancestral eukaryote with a multifunctional cytoskeleton. BMC Evol Biol. 2010;10. doi:10.1186/1471-2148-10-110
  2. Hoyt MA, Hyman AA, Bähler M. Motor proteins of the eukaryotic cytoskeleton. Proc Natl Acad Sci U S A. 1997;94: 12747–12748. doi:10.1073/pnas.94.24.12747
  3. Hartman MA, Spudich JA. The myosin superfamily at a glance. J Cell Sci. 2012;125: 1627–1632. doi:10.1242/jcs.094300
  4. Svitkina T. The actin cytoskeleton and actin-based motility. Cold Spring Harb Perspect Biol. 2018;10: 1–22. doi:10.1101/cshperspect.a018267
  5. Vale RD. The molecular motor toolbox for intracellular transport. Cell. 2003;112: 467–480. doi:10.1016/S0092-8674(03)00111-9
  6. Barlan K, Gelfand VI. Microtubule-based transport and the distribution, tethering, and organization of organelles. Cold Spring Harb Perspect Biol. 2017;9: 1–12. doi:10.1101/cshperspect.a025817
  7. Cheng F, Eriksson JE. Intermediate filaments and the regulation of cell motility during regeneration and wound healing. Cold Spring Harb Perspect Biol. 2017;9: 1–14. doi:10.1101/cshperspect.a022046
  8. Sweeney HL, Hammers DW. Muscle Contraction. J Physiol. 1995;487: 151–165. doi:10.1113/jphysiol.1995.sp020931
  9. Geeves MA, Holmes KC. The molecular mechanism of muscle contraction. Adv Protein Chem. 2005;71: 161–193. doi:10.1016/S0065-3233(04)71005-0
  10. Squire J. Special issue: The actin-myosin interaction in muscle: Background and overview. Int J Mol Sci. 2019;20: 1–39. doi:10.3390/ijms20225715
  11. Geeves MA. The dynamics of actin and myosin association and the crossbridge model of muscle contraction. Biochem J. 1991;274: 1–14. doi:10.1042/bj2740001
  12. Hirasawa T, Kuratani S. Evolution of the muscular system in tetrapod limbs 06 Biological Sciences 0604 Genetics. Zool Lett. Zoological Letters; 2018;4: 1–18. doi:10.1186/s40851-018-0110-2
  13. Kollmar M, Mühlhausen S. Myosin repertoire expansion coincides with eukaryotic diversification in the Mesoproterozoic era. BMC Evol Biol. BMC Evolutionary Biology; 2017;17: 1–18. doi:10.1186/s12862-017-1056-2
  14. Zuela-Sopilniak N, Lammerding J. Can’t handle the stress? Mechanobiology and disease. Trends Mol Med. Elsevier Ltd; 2022;28: 710–725. doi:10.1016/j.molmed.2022.05.010
  15. Mavropalias G, Boppart M, Usher KM, Grounds MD, Nosaka K, Blazevich AJ. Exercise builds the scaffold of life: muscle extracellular matrix biomarker responses to physical activity, inactivity, and aging. Biol Rev. John Wiley & Sons, Ltd; 2022; doi:10.1111/BRV.12916
  16. Hoppeler H. Molecular networks in skeletal muscle plasticity. J Exp Biol. 2016;219: 205–213. doi:10.1242/jeb.128207
  17. Flück M, Hoppeler H. Molecular basis of skeletal muscle plasticity-from gene to form and function. Rev Physiol Biochem Pharmacol. 2003;146: 159–216. doi:10.1007/s10254-002-0004-7
  18. Vainshtein A, Sandri M. Signaling pathways that control muscle mass. Int J Mol Sci. MDPI AG; 2020;21: 1–32. doi:10.3390/ijms21134759
  19. Mounier R, Théret M, Lantier L, Foretz M, Viollet B. Expanding roles for AMPK in skeletal muscle plasticity. Trends Endocrinol Metab. Elsevier Current Trends; 2015;26: 275–286. doi:10.1016/J.TEM.2015.02.009
  20. Coffey VG, Hawley JA. Concurrent exercise training: do opposites distract? J Physiol. 2017;595: 2883–2896. doi:10.1113/JP272270
  21. Coffey VG, Hawley JA. The molecular bases of training adaptation. Sport Med. 2007;37: 737–763. doi:10.2165/00007256-200737090-00001
  22. Egan B, Zierath JR. Exercise metabolism and the molecular regulation of skeletal muscle adaptation. Cell Metab. Elsevier Inc.; 2013;17: 162–184. doi:10.1016/j.cmet.2012.12.012
  23. Ingber DE. Tensegrity I. Cell structure and hierarchical systems biology. J Cell Sci. 2003;116: 1157–1173. doi:10.1242/jcs.00359
  24. Ingber DE. Tensegrity II. How structural networks influence cellular information processing networks. J Cell Sci. 2003;116: 1397–1408. doi:10.1242/jcs.00360
  25. Schoenfeld BJ. Potential mechanisms for a role of metabolic stress in hypertrophic adaptations to resistance training [Internet]. Sports Medicine. Springer; 2013. pp. 179–194. doi:10.1007/s40279-013-0017-1
  26. Goto K, Ishii N, Kizuka T, Takamatsu K. The impact of metabolic stress on hormonal responses and muscular adaptations. Med Sci Sports Exerc. 2005;37: 955–963. doi:10.1249/01.mss.0000170470.98084.39
  27. Fry AC. The role of resistance exercise intensity on muscle fibre adaptations. Sport Med. Springer; 2004;34: 663–679. doi:10.2165/00007256-200434100-00004
  28. Goldberg AL, Etlinger JD, Coldspink DF, Jableck C. Mechanism of work-induced hypertrophy of skeletal muscle. Med Sci Sports. United States; 1975;7: 248–261. doi:10.1249/00005768-197500740-00003
  29. Rindom E, Kristensen AM, Overgaard K, Vissing K, de Paoli FV. Activation of mTORC1 signalling in rat skeletal muscle is independent of the EC-coupling sequence but dependent on tension per se in a dose-response relationship. Acta Physiol. Blackwell Publishing Ltd; 2019;227. doi:10.1111/apha.13336
  30. ROONEY K., HERBERT RD, BALNAVE RJ. Fatigue contributes to the strength training stimulus. Med Sci Sports Exerc. 1994;26.
  31. Schott J, McCully K, Rutherford OM. The role of metabolites in strength training - II. Short versus long isometric contractions. Eur J Appl Physiol Occup Physiol. 1995;71: 337–341. doi:10.1007/BF00240414
  32. Carey Smith R, Rutherford OM. The role of metabolites in strength training - I. A comparison of eccentric and concentric contractions. Eur J Appl Physiol Occup Physiol. Springer-Verlag; 1995;71: 332–336. doi:10.1007/BF00240413
  33. Folland JP, Williams AG. The adaptations to strength training: Morphological and neurological contributions to increased strength [Internet]. Sports Medicine. Springer; 2007. pp. 145–168. doi:10.2165/00007256-200737020-00004
  34. McDonagh MJN, Davies CTM. Adaptive response of mammalian skeletal muscle to exercise with high loads [Internet]. European Journal of Applied Physiology and Occupational Physiology. Springer-Verlag; 1984. pp. 139–155. doi:10.1007/BF00433384
  35. Jones DA, Rutherford OM, Parker DF. Physiological Changes in Skeletal Muscle As a Result of Strength Training. Q J Exp Physiol. 1989;74: 233–256. doi:10.1113/expphysiol.1989.sp003268
  36. Franchi M V., Reeves ND, Narici M V. Skeletal muscle remodeling in response to eccentric vs. concentric loading: Morphological, molecular, and metabolic adaptations. Front Physiol. Frontiers; 2017;8: 447. doi:10.3389/fphys.2017.00447
  37. MacDougall JD, Elder GCB, Sale DG, Moroz JR, Sutton JR. Effects of strength training and immobilization on human muscle fibres. Eur J Appl Physiol Occup Physiol. Springer-Verlag; 1980;43: 25–34. doi:10.1007/BF00421352
  38. Macdougall JD, Sale DG, Moroz JR, Elder G, Sutton JR, Howald H. Mitochondrial volume density in human skeletal muscle following heavy resistance training. Med Sci Sports. 1979;11: 164–166. Available: https://europepmc.org/article/med/158694
  39. Zanuso S, Sacchetti M, Sundberg CJ, Orlando G, Benvenuti P, Balducci S. Exercise in type 2 diabetes: Genetic, metabolic and neuromuscular adaptations. A review of the evidence [Internet]. British Journal of Sports Medicine. BMJ Publishing Group; 2017. pp. 1533–1538. doi:10.1136/bjsports-2016-096724
  40. Dolmetsch RE, Lewis RS, Goodnow CC, Healy JI. Differential activation of transcription factors induced by Ca2+ response amplitude and duration. Nat 1997 3866627. Nature Publishing Group; 1997;386: 855–858. doi:10.103
Immagine di copertina: shutterstock

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Biologo molecolare e muscolare. Ricercatore presso l'ETH Zurigo. Atleta di forza.


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